Blood：单链从前激肽酶的蛋白酶活性

2022-02-14 13:46:24 来源:

中心点：血红酶之前激肽酵素是激肽酵素的之前体，不具介导酶脱水活性。之前激肽活性可能有助于缓激肽的产生，并在血红酶暴露于外层时触发接触触发。摘要：之前激肽酵素(PK)是脂肪细胞样血红酶酶酵素激肽囚禁酵素(PKa)的之前体，它裂解激肽原囚禁缓激肽，将酶酵素之前体生物体XII (FXII)转化为FXIIa酵素。PK和FXII两者之间转化为它们的活性形式(PKa和FXIIa)，这一全过程可被各种生物和人现代文明外层加速。人现代文明外层介导的触发全过程被叫作接触触发。既往Ivanov等人断定FXII不具高于水准的酶脱水活性(独立国家于FXIIa)，这可能触发与PK的两者之间触发。现开展研究旨在确认PK是否不具相似的活性。在PK活化裂解核苷酸用丙氨酸代替精氨酸(PK-R371A，或丝氨酸PK)，制备出不能转化为PKa的重组PK。虽然倍受丝氨酸之前体形式的限制，但PK-R371A仍可裂解较高聚合度的激肽原囚禁缓激肽，其催化效率比PKa对HK的裂解效率低1500倍近。在人现代文明外层，PK-R371A将FXII转化为FXIIa的效率比PKa的低4个尺度近。综上所述，PK和FXII的固有活性可触发FXII和PK在溶液或人现代文明外层两者之间触发。该结果与多种脂肪细胞样酶酵素的酵素原实际上是活性酶酵素的推测一致，提示其不具自我触发和触发酵素级联等全过程的能力。原始原文：Ivan Ivanov， et al.Protease Activity in Single-Chain Prekallikrein. Blood. December 04， 2019. https：//doi.org/10.1182/blood.2019002224本文另有罗斯医学（MedSci）原创编译，转载需授权！